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Une equipe de chercheurs portugais decouvrent la structure de l'enzyme RNase II

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Des chercheurs portugais de l’Institut Technologique de Chimie et Biologie
(ITQB) de l’Universite Nouvelle de Lisbonne ont mis en evidence pour la
premiere fois la structure tridimensionnelle de l’enzyme ribonuclease II ou
RNase II dont le role est de degrader l’ARN messager du genome. Ces travaux
intitules "Unravelling the dynamics of RNA degradation by RNase II and its
RNA-bound complex" ont ete publies le 7 septembre dernier dans la
prestigieuse revue britannique Nature, l’article est accessible sur
http://www.press.nature.com. Ils resultent de la collaboration entre le
Laboratoire de Controle de l’Expression des Genes, dirige par Cecilia
Arraiano et le Laboratoire de Cristallographie, dirige par Maria Armenia
Carrondo. Cette decouverte est la fierte de la communaute scientifique
portugaise.
L’enzyme RNase II regule la quantite d’ARN dans la cellule en le coupant en
petits fragments apres qu’il ait rempli sa fonction permettant ainsi son
elimination. Le role de la RNase II est tres important car l’ARN presente
parfois des anomalies telles que des malformations ou des sequences d’ARN en
exces, nefastes pour l’organisme. De plus, tous les etres humains sont
susceptibles a la naissance de presenter ce type d’anomalies entrainant des
problemes de developpement de l’individu.
Selon Maria Armenia Carrondo, le sequencage de l’enzyme n’aurait jamais
suffi a dechiffrer sa structure car celle-ci possede une zone de liaison
totalement differente. C’est en utilisant une technique de cristallographie
aux rayons X que les chercheurs de l’ITQB ont decrypte la structure
tridimensionnelle ainsi que le mecanisme dynamique de la degradation de
l’ARN. Plus exactement deux structures ont ete obtenues ; la structure de la
RNase II native et la structure de la RNase II mutante qui se fixe aux
molecules d’ARN sans les degrader. C’est la comparaison des 2 structures et
des donnees moleculaires et biochimiques deja obtenues qui permet
d’expliquer comment la RNase II tue sa cible.
La structure 3D met en evidence deux zones de liaisons de l’enzyme a l’ARN,
la premiere permettant l’ancrage de la RNase II et la seconde l’action
catalytique. Ces zones de liaisons permettent de pieger l’ARN a l’interieur
de l’enzyme par sa queue l’extremite 3’. La catalyse a lieu a l’interieur de
la poche catalytique de la RNase II qui est uniquement accessible a l’ARN
simple brin.
La structure 3D de cette RNase fournit des indices supplementaires sur la
facon dont les cellules parviennent a une fine regulation de l’expression
des genes dans les bacteries et permet aussi de l’extrapoler pour d’autres
RNases de la meme famille, qui sont egalement presentes dans les cellules
eucaryotes ou elles regulent d’importantes fonctions cellulaires.
Cette etude contribue d’une part a comprendre les processus biologiques
naturels et d’autre part pourrait permettre d’identifier de nouvelles cibles
pour l’elaboration de medicaments. A terme, compte tenu du pouvoir
desactivateur de proliferation des cellules de la RNase II ces travaux
pourraient contribuer a l’elaboration de nouvelles therapies du cancer.

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