![[FR]](local/cache-vignettes/L18xH12/moton820-9a5da.png?1703330209 "[FR]"){kind=small}
![[EN]](local/cache-vignettes/L20xH10/moton819-cb8c6.png?1703330209 "[EN]"){kind=small}
![[DE]](local/cache-vignettes/L20xH12/moton929-3a076.png?1703330209 "[DE]"){kind=small}
![[ES]](local/cache-vignettes/L18xH12/moton815-88f6e.png?1703330209 "[ES]"){kind=small}
![[RU]](local/cache-vignettes/L18xH12/moton814-2ba11.png?1703330209 "[RU]"){kind=small}
![[IT]](local/cache-vignettes/L19xH12/moton813-e0dd7.png?1703330209 "[IT]"){kind=small}
![[JP]](local/cache-vignettes/L18xH12/moton812-75745.png?1703330209 "[JP]"){kind=small}
![[PT]](local/cache-vignettes/L18xH12/moton811-07683.png?1703330209 "[PT]"){kind=small}
![[CN]](local/cache-vignettes/L18xH12/moton1033-d5bc4.jpg?1703330209 "[CN]"){kind=small}
Accueil > Liens > Actus sciences > Desactivation de la proteine chaperonne BiP
Les toxines AB5 sont produites par des bacteries pathogenes. Elles sont
constituees d’une sous-unite A qui porte l’activite enzymatique toxique
associee a un pentamere de sous-unites B, responsables de la liaison aux
recepteurs cellulaires specifiques. Ces toxines penetrent dans la cellule
vers le reticulum endoplasmique (RE) a partir duquel elles exercent leur
activite toxique. Les toxines AB5 incluent la toxine Shiga de la bacterie
Shigella dysenteriae et les toxines cholerique et pertussique ainsi qu’une
quatrieme famille recemment decouverte en Australie, la cytotoxine
subtilase. Cette derniere est une toxine produite par certaines souches de
la bacterie Echerichia Coli qui est responsable de maladies
gastrointestinales severes. Elle fut decouverte en 2003 par des chercheurs
de l’Universite d’Adelaide suite a la detection de plusieurs cas de syndrome
hemolytique et uremique (SHU) en Australie Meridionale.
Cette equipe, en collaboration avec des chercheurs de l’Universite Monash et
du Tufts New England Medical Center a Boston aux Etats-Unis, a decouvert les
mecanismes d’action de la cytotoxine subtilase dans les cellules. Cette
toxine tuerait les cellules en desactivant une proteine clef de la
regulation de la fonction du reticulum endoplasmique, la proteine chaperonne
BiP (binding protein). Cette proteine, aussi appelee Grp78 (glucose
regulated protein-78), est une proteine essentielle du reticulum
endoplasmique reticuleux qui controle la structure tertiaire des proteines.
La structure tridimentionnelle de la toxine a egalement ete determinee.
Sources : Nature 443, 548 - 552, 2006
Suivez notre actualité sur les réseaux sociaux :
